home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00133 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  1.3 KB  |  32 lines
  1. **********************
  2. * Urease active site *
  3. **********************
  4.  
  5. Urease (EC 3.5.1.5) is a nickel-binding  enzyme that  catalyzes the hydrolysis
  6. of  urea  to  carbon  dioxide and ammonia [1].  Historically, it was the first
  7. enzyme  to  be crystallized  (in  1926).  It  is  mainly found in plant seeds,
  8. microorganisms and  invertebrates. In plants, urease is a hexamer of identical
  9. chains. In bacteria [2], it consists of either two or three different subunits
  10. (alpha, beta and gamma).
  11.  
  12. Plant urease  is known to bind two nickel ions per subunit; histidine residues
  13. seem to be their ligands.  A cysteine serves as a general acid catalyst in the
  14. mechanism of action of urease [3].
  15.  
  16. As a signature  for this  enzyme,  we  selected  a conserved pentapeptide that
  17. includes the active site cysteine as well as two histidine  residues which may
  18. be involved in binding nickel.
  19.  
  20. -Consensus pattern: M-V-C-H-[HN]-L-[DN]
  21.                     [C is the active site residue]
  22. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  23. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  24. -Last update: December 1992 / Pattern and text revised.
  25.  
  26. [ 1] Takishima K., Suga T., Mamiya G.
  27.      Eur. J. Biochem. 175:151-165(1988).
  28. [ 2] Mobley H.L.T., Husinger R.P.
  29.      Microbiol. Rev. 53:85-108(1989).
  30. [ 3] Todd M.J., Hausinger R.P.
  31.      J. Biol. Chem. 266:24327-24331(1991).
  32.